(Barbara Fischer, Australien/Moment/Getty Images) Vissa jordmikrober skickliga på återvinningsanläggningar harutvecklat en smakför plast. För några år sedan, medan de pillade med en av dessa mycket anpassade organismer, forskareskapade av misstagett muterat enzym, som kan sluka 20 procent mer plast än sin naturliga motsvarighet.
Bara två år senare har samma lag återigen överträffat sig själva. Genom att kombinera ett nyupptäckt enzym med den gamla versionen har de skapat ett nytt supermutant enzym som effektivt bryter ner PET.
Den enorma ökningen av effektivitet kan utgöra en möjlig väg för framtida plaståtervinning, även om det för närvarande fortfarande är det mest effektiva sättet att hantera våra föroreningar att undvika plastprodukter.
Idag har mänskligt tillverkat plastavfall praktiskt taget invaderatvarje spricka på vår planet, och PET (aka polyetylentereftalat) är den vanligaste termoplasten av dem alla, vanligtvis används i vattenflaskor och kläder.
I den naturliga världen tar det århundraden för denna plast att brytas ner helt, men även under den korta tid dessa produkter har funnits på vår planet har vissa mikrober kommit på hur man mumsar igenom dem på bara några dagar.
2016 var den första av dessa organismerupptäcktpå en återvinningsanläggning i Japan - Ideonella sakaiensis . Under årens lopp har forskning visat att det utsöndrar ett plastnedbrytande enzym som kallas PETase för att bryta ner PET-vattenflaskor.
Nu har vi upptäckt en andra och märkt den MHETase. Tillsammans skapar de två enzymerna det perfekta plastförstörande partnerskapet.
Medan PETase bryter ner ytan på plast, säger forskare att det nya enzymet skär upp saker och ting ytterligare, tills allt som återstår är de grundläggande byggstenarna, vilket erbjuder löftet om att i huvudsak återvinna plasten i sin helhet.
'[Jag] verkade naturligt att se om vi kunde använda dem tillsammans, efterlikna vad som händer i naturen,' förklarar strukturbiolog John McGeehan, som varit en del av forskningen vid University of Portsmouth från början.
Att helt enkelt blanda PETas med det nya enzymet MHETase var tillräckligt för att fördubbla nedbrytningen av PET. Men när forskare fysiskt kopplade dem 'som två Pac-män förenade av ett snöre', fungerade de ännu bättre.
Genom att använda den kraftfulla Diamond Light Source-synkrotronen i Storbritannien som en källa för intensiva röntgenstrålar, avslöjade McGeehan och hans kollegor strukturen hos det nya enzymet genom Röntgenkristallografi , vilket sedan tillät dem att mödosamt fästa de två, vilket skapade en oskiljaktig duo.
'Det krävdes mycket arbete på båda sidor av Atlanten, men det var värt ansträngningen,' säger McGeehan.
'[Vi var glada över att se att vårt nya chimära enzym är upp till tre gånger snabbare än de naturligt utvecklade separata enzymerna, vilket öppnar nya vägar för ytterligare förbättringar.'
I naturen är det inte ovanligt att mikrob-utsöndrade enzymer arbetar bredvid varandra och bryter ner cellulosa, kitin och andra tuffa cellstrukturer.
”Med tanke på att naturliga mikrobiella system utvecklats under miljontals år för att optimalt bryta ned motsträviga polymerer, kanske det därför inte är förvånande, så här i efterhand, att en jordbakterie som t.ex. I. sakaiensis utvecklat förmågan att använda [..] ett tvåenzymsystem', författarna skriva .
När man försöker konstruera snabbare och mer effektiva sätt att bryta ner plastavfall, tror forskarna att en cocktail av plastrivande enzymer sannolikt är bättre än bara en individ - och denna supermutantförstörare kan säkert vara en bit i det pusslet.
'Framöver är utformningen av multienzymsystem för depolymerisation av blandat polymeravfall ett lovande och fruktbart område för fortsatt undersökning', avslutar teamet i sin artikel.
Studien publicerades i Proceedings of the National Academy of Sciences .